来自山东大学生命科学学院，国家糖工程技术研究中心等处的研究人员通过对人mcm7n-端融合蛋白的原核表达、纯化，深入研究了其与ar蛋白相互作用，为了解mcmp蛋白家族的作用机制提供了重要的依据。
领导这一研究的是山东大学生科院顾黎博士，其早年毕业于延安医学院，科研方向为糖生物学和肿瘤细胞生物学，近年来所做工作主要包括cho细胞表达糖基化干扰素，抗肿瘤糖基化药物研究，人糖基转移酶的单克隆抗体制备和糖脂脂质体研究等。
微小染色体维持蛋白(minichromosome maintenance proteins, mcmp)家族是一组与dna复制有密切关系的蛋白，mcm7是微小染色体维持蛋白家族成员之一，与其他的mcm蛋白形成异多聚体,调节dna的复制，它与转录成分关联，与rna合成即转录有关，并且增殖细胞或组织高表达mcm7，可以作为肿瘤生物标志的候选因子。
在这篇文章中，研究人员制备人mcm7 n-端的gst融合蛋白（gst-mcm7n），研究其是否和雄激素受体（ar）蛋白存在直接的相互作用。
首先研究人员利用rt-pcr获得长度为744 bp的人mcm7 基因n-端cdna碱基片段，把该片段构建到原核表达载体pgex-5x-3中，转化大肠杆菌bl-21菌株。经iptg诱导菌株基因表达产生了gst-mcm7n融合蛋白，之后使用glutathione sepharose 4b球珠分离纯化。利用gst pull-down 技术把纯化的融合蛋白分别和前列腺癌细胞lncap细胞裂解液及基因工程获得的ar蛋白孵育，检测mcm7蛋白的 n-端是否和ar蛋白直接相互作用。
结果他们发现，酶切鉴定及基因测序表明，mcm7 基因cdna的 n-端片段被构建到表达载体pgex-5x-3中，另外sds-page及western blotting结果分别显示这一研究获得了gst和gst-mcm7n融合蛋白，gst pull-down 结果证实gst-mcm7n和ar蛋白存在相互作用。研究人员认为mcm7蛋白的n-端和ar蛋白至少在体外可以发生直接的相互作用。
